Desidrogenase
Láctica – LDH
A desidrogenase
láctica cataliza a trasferência do ião de hidrogéneo na oxidação
do lactato a piruvato, com o NAD+ a funcionar como receptor de
hidrogéneo.
A velocidade de
desaparecimento de NADH é proporcional à actividade de LDH e mede a
actividade catalítica do LDH.
A LDH é de
importância fundamental no processo que resulta em energia para as
células.
Aumento das
concentrações de LDH é verificado durante lesões de tecidos
inespecíficas, havendo um aumento de LDH total. Verifica-se este
aumento em casos de neoplasias, miocardites, enfarte de miocárdio,
AVC, distrofia, anemias, mononucleose infecciosa, hepatopatias,
pneumopatias, etilismo, pancreatite e falência renal. Na hepatite
viral e na mononucleose infecciosa, podem ser observados valores
ligeiramente mais baixos.
A concentração de
LDH sérica pode elevar-se em situações de stress ou pelo uso de
alguns medicamentos que causem grau acentuado de lesão ou mesmo
destruição celular. Estão entre estes medicamentos, capazes de
elevar a concentração sérica do LDH, os anestésicos, aspirina,
fluoretos e mitramicina. Também exercício físico intenso,
gravidez, cirurgia recente ou prótese valvular cardíaca são
situações que podem elevar a concentração sérica do LDH.
Diferentes
isoenzimas são encontradas ( cinco isoenzimas: LDH 1 a LDH 5 ), que
diferem entre si por prquenas alterações da sua estrutura, sendo
nomeadamente
LDH
1
|
HHHH
; H4
|
14
– 26 %
|
Coração,
eritrócitos
|
LDH
2
|
HHHM
; H3M
|
29
– 39 %
|
Leucócitos
|
LDH
3
|
HHMM
; H2M2
|
20
– 26 %
|
Pulmões
|
LDH
4
|
HMMM
; HM3
|
8
– 16 %
|
Rins,
placenta, pâncreas
|
LDH
5
|
MMMM
; M4
|
6
– 16 %
|
Fígado,
músculos estriados
|
A LDH também é um
marcador de hemólise, sendo que esta aumenta as fracções LDH 1 e
LDH 2, produzindo um padrão de elevação de LDH semelhante ao
encontrado no enfarte de miocárdio.
No enfarte de
miocárdio, há elevação de LDH com um máximo às 24-48 horas,
permanecendo elevado durante 7-12 dias.
Na anemia
megaloblástica, a deficiência de ácido fólico e/ou vitamina B12
provoca destruição dos precursores eritrocitários ainda na medula
óssea e pode haver um aumento de até 50 vezes o valor normal, à
custa do aumento das isoenzimas LDH 1 e LDH 2, que retornam aos
valores referência após tratamento com sucesso.
LDH é uma enzima
inibida pelo mercúrio ou pelo p-cloromercuribenzoato, por estes
reagirem com os grupos tiol. Também anticoagulantes como o citrato,
EDTA, fluoreto ou oxalato causam interferência na determinação
analítica do LDH.
A concentração de
LDH pode ser determinada para o follow up das patologias em que há
alteração dos níveis séricos daquela enzima.
LDH
3
LDH 5
Os valores
referência da LDH total variam com a técnica utilizada na
determinação da sua concentração, e assim devem ser fornecidos
pelo laboratório onde é determinada a
Dada a existência
de isoenzimas específicas de órgãos, estes podem orientar para o
local da lesão causadora do aumento de LDH que se verifique.
A concentração de
LDH, que se eleva com alguns cancros, também diminui com a terapia
adequada dessas neoplasias.
O doseamento do LDH
não requer jejum e pode ser realizado tanto no soro como noutros
líquidos biológicos como líquido pleural, ascítico ou LCR.
As fracções da
zona média da LDH, isoenzimas LDH 2, LDH 3 e LDH 4, podem elevar-se
em leucemias granulocíticas, linfomas e alterações plaquetárias.
Trombocitose pode fazer elevar a LDH sem qualquer significado
patológico.
Na mononucleose
infecciosa com comprometimento hepático, a LDH apresenta uma subida
de concentração superior à verificada com a transaminase glutâmico
oxaloacética ( AST ). Pelo contrário, nas hepatites A, B ou C, a
TGO aumenta mais que a LDH.
A lesão causadora
de elevação de LDH pode ser aguda ou crónica.
Acentuada ingestão
de vitamina C pode provocar diminuição de concentração de LDH.
Niveis baixos ou normais de LDH não indicam qualquer patologia.
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